Novo método permite criar remédios contra o câncer com menos efeitos colaterais

outubro 15, 2018 por Gabriel Carvalho

O campo da pesquisa proteica é uma das áreas mais movimentadas dentro da pesquisa na medicina porque as proteínas tornam possível o desenvolvimento de drogas e produtos farmacêuticos bem mais eficazes no tratamento de câncer, diabetes e outras tantas doenças.

No entanto, ainda que as proteínas possuam grande potencial, elas também apresentam um grande desafio para os cientistas. Proteínas possuem estruturas moleculares incrivelmente complexas e difíceis de modificar. Como resultado, os pesquisadores continuam pesquisando uma ferramenta que seja capaz de modificá-las, sem que consequentemente aumentem o efeito colateral do remédio ou droga que compõem.

“Nós frequentemente corremos o risco de não sermos aprovados pelas autoridades de saúde porque os remédios a base de proteína possuem pouca precisão e podem conter alguns efeitos colaterais. Entre outras coisas, isso se deve também ao fato de termos sérias limitações quanto ao uso das ferramentas que temos usado até agora,” alega o professor Knuud J. Jensen do Departamento de Química da Universidade de Copenhague.

Junto de seu colega de pesquisa, Sanne Schoffelen, o professor vem desenvolvendo um novo método de modificação proteica que promete menos efeitos adversos e pode ser fundamental em avançar o desenvolvimento de novos produtos farmacêuticos à base de proteínas. Seu trabalho foi publicado na aclamada revista Nature Communications.

“Estruturas proteicas são como novelos de lã”

Pesquisadores chamam esse novo método de “acilação his-tag”. O que ele faz é tornar possível a adição de uma molécula tóxica às proteínas que possam atacar células doentes em um paciente com câncer sem que as células saudáveis sejam prejudicadas, entre outras novas possibilidades.

“Proteínas são como um complexo novelo de lã, um longo fio de aminoácidos que podem ser ativados. Esse método nos permite escolher com precisão as estruturas que queremos, ao invés de fazer modificações incertas sem saber qual parte do fio estamos atingindo. Em outras palavras, isso vai nos ajudar a produzir drogas das quais temos bem mais confiança no resultado de suas modificações, para que os efeitos colaterais sejam minimizados no futuro,” explica Knud J. Jensen.

Proteínas modificadas devem ser direcionadas com exatidão

O fato da acilação his-tag poder direcionar com precisão essas estruturas proteicas também torna possível a criação de drogas com características inteiramente novas.

Por exemplo, os pesquisadores agora podem atribuir uma molécula fluorescente a proteínas de forma que um microscópio possa ser usado para rastrear o caminho que ela percorre através das células. A função primária dessas proteínas é transportar moléculas que lutam contra o câncer para mais perto das células contaminadas, então é importante seguir cuidadosamente a sua trajetória ao longo do corpo para ser possível produzir com segurança medicamentos que não contenham efeitos indesejados.